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綜合新聞

朱園美等在《Journal of Virology》在線發(fā)表關(guān)于HIV膜融合蛋白gp41結(jié)構(gòu)與功能研究的新進展

發(fā)布日期:2019-10-23 字號:

HIV感染宿主細胞是由其表面的包膜糖蛋白復合物介導,gp120亞基負責病毒與細胞受體CD4和輔助受體CCR5/CXCR4結(jié)合,而gp41亞基則誘導病毒膜與細胞膜的融合過程?,F(xiàn)有的理論認為,gp41分子內(nèi)部通過劇烈的構(gòu)象變化,導致其N端和C端序列折疊成六聚體螺旋結(jié)構(gòu)(6-HB),從而拉近病毒和細胞并產(chǎn)生大量能量驅(qū)動膜融合反應的進行。然而,目前尚無完整的gp41蛋白結(jié)構(gòu)信息,對其所介導的膜融合機制也不甚清楚。何玉先課題組近年來一直致力于gp41結(jié)構(gòu)與功能以及膜融合抑制劑的研究與開發(fā),并取得系列前期成果。在該研究中,首先意外地發(fā)現(xiàn)多肽藥物T20可以顯著破壞gp41的N端螺旋結(jié)構(gòu);進一步通過截短多肽確認該效應是由T20的C末端色氨酸富集基序(TRM)所介導。采用重疊序列的實驗發(fā)現(xiàn),TRM可以作用于N端螺旋的疏水深口袋區(qū),合成的僅含8個氨基酸TRM殘基的短肽能夠以劑量效應方式破壞N螺旋。研究還發(fā)現(xiàn),TRM序列可以替代經(jīng)典抗病毒模板多肽C34的口袋結(jié)合區(qū)(PBD)序列,導致的突變體能夠保持與靶序列的高親和能力以及強效的抗病毒活性。因此,該研究不但對T20等膜融合抑制劑的抗病毒機制提出了一個全新的作用模式,而且對了解gp41的分子結(jié)構(gòu)及功能關(guān)系提供了重要的信息。但需要指出的是,由于研究結(jié)果對本領(lǐng)域現(xiàn)有的認識具有明顯的挑戰(zhàn),該課題組目前仍在開展大量的后續(xù)實驗工作,以期進一步證實所提出的概念。論文以“The Tryptophan-Rich Motif of HIV-1 Gp41 Can Interact with the N-Terminal Deep Pocket Site: New Insights into the Structure and Function of Gp41 and Its Inhibitors”為題在線發(fā)表于JVirol雜志。課題得到國家自然科學基金重點項目和院校醫(yī)學創(chuàng)新工程項目的支持。

 

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